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アイテム
グロビンタンパク質の多様性-立体構造と機能
https://fmu.repo.nii.ac.jp/records/2000704
https://fmu.repo.nii.ac.jp/records/200070441f0dbd3-3c9b-4d0e-ae97-c748b33e1311
名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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Item type | デフォルトアイテムタイプ(フル)fmu(1) | |||||||
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公開日 | 2018-10-24 | |||||||
タイトル | ||||||||
タイトル | グロビンタンパク質の多様性-立体構造と機能 | |||||||
言語 | ja | |||||||
作成者 |
五十嵐, 城太郎
× 五十嵐, 城太郎
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内容記述 | ||||||||
内容記述タイプ | Abstract | |||||||
内容記述 | 脊椎動物のヘモグロビンやミオグロビンは,赤血球,筋肉において酸素の運搬・貯蔵を担う重要なタンパク質である。その一方で,単細胞生物においても「グロビンタンパク質」が発見されているが,構造と機能は大きく異なっている。その中でも,短縮型グロビン,フラボヘモグロビン,グロビン結合型センサーの3 種類のタンパク質について,以下の機能がわかった。1)短縮型グロビンは結合酸素の安定性が非常に高く,一酸化窒素を硝酸イオンへと解毒する可能性がある。2)フラボヘモグロビンは,アゾール系抗菌剤の一部と高い親和性で結合する。3)グロビン結合型センサータンパク質はグロビンドメインに酸素などのリガンドが結合することで酵素活性を上昇させる。また,短縮型グロビンとグロビン結合型センサーのX 線結晶構造解析を行い,立体構造を解明した。いずれも主にα ヘリックスから構成される2/2 グロビンフォールド(短縮型グロビン)と3/3 グロビンフォールド(グロビン結合型センサー)をとるものの,構成するα ヘリックスの長短などに違いが見られる。また,ヘムの周辺環境には結合した酸素や一酸化炭素を認識・保持する特徴的な水素結合によるネットワークが見られた。 | |||||||
言語 | ja | |||||||
出版者 | ||||||||
出版者 | 福島県立医科大学総合科学教育研究センター | |||||||
言語 | ja | |||||||
言語 | ||||||||
言語 | jpn | |||||||
資源タイプ | ||||||||
資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||||
資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||||
出版タイプ | ||||||||
出版タイプ | VoR | |||||||
出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 | |||||||
収録物識別子 | ||||||||
収録物識別子タイプ | EISSN | |||||||
収録物識別子 | 2187-3321 | |||||||
書誌情報 |
ja : 福島県立医科大学総合科学教育研究センター紀要 巻 7, p. 1-7, 発行日 2018-10-24 |